The paper reports a thermal denaturation analysis of calf thymus DNA associated with synthetic basic peptides (di-, tri-, and tetra-) including the X-X structure (basic doublet, X = Arg of Lys) which appears to be characteristic of the primary structure of all the known histones. Analogies in thermal behaviour between peptides with a basic doublet structure and aliphatic diamines of the series H2N(CH2)nNH2, suggest that a positive doubly charged structure of defined length is crucial for the interaction with double stranded DNA. A model is proposed for the interaction between histones and DNA on the basis of the above-mentioned intercharge distance requirement (diamine model), which is detailed in the case of the arginine-rich histone F2a1. The role of the enzymatic acetylation and deacetylation of specific lysine residues in the case of arginine-rich histones is discussed in terms of the described diamine model. A possible role of the residue His 18 of histone F2a1 is considered in connection with this model. Proton magnetic resonance studies of DNA associated with two model compounds, malouetine (a steroidal bis quaternary ammonium salt) and histidinamide, demonstrate that accurate description (magnetic, thermodynamic and kinetic) of the complexes can be obtained. Preliminary results, using the analytical ultracentrifugation technique, in the case of some diamine complexes with circulary closed PM2 DNA are also reported. On décrit la dénaturation thermique de complexes formés entre ADN de thymus de veau et peptides basiques de synthèse (di-, tri- et tétra-peptides) possédant la structure X-X (doublet basique, X = Arg ou Lys) caractéristique des histones de structure primaire connue. Des analogies de comportement vis-à-vis de la dénaturation thermique entre ce type de peptides et des amines aliphatiques de la série H2N(CH2)nNH2 suggèrent qu'une structure à double charge avec une distance appropriée entre les deux centres portant les charges positives, est très adaptée pour interagir avec l'ADN dans sa conformation en double hélice. Un modèle d'interaction entre histones et ADN est proposé sur la base des exigences stériques mentionnées (modèle diaminique); il est décrit en détail dans le cas de l'histone F2a1. Le rôle de processus enzymatiques d'acétylation et de désacétylation de certains résidus lysine dans le cas d'histones riches en arginine est discuté dans le cadre du modèle diaminique. Un rôle possible du résidu His 18 de l'histone F2a1 est envisagé en relation avec ce modèle. Une étude par résonance magnétique protonique de complexes entre ADN et deux dérivés modèles, la malouétine (stéroïde ayant deux fonctions ammonium quaternaire) et l'histidinamide, montre qu'une description précise de ces complexes est possible du point de vue magnétique, thermodynamique et cinétique. Des résultats préliminaires, ayant trait à l'étude par ultracentrifugation analytique de complexes entre l'ADN de bactériophage PM2, de structure circulaire fermée par covalence, et des diamines sont également discutés.