Extracellular α-amylases I and II, produced by a facultative thermophile Bacillus thermoamyloliquefaciens KP 1071 capable of growing at 30–66°C, were purified to homogeneity. α-Amylase I consisted of a single polypeptide with methionine residue at the NH2-terminus. α-Amylase II consisted of two equivalent polypeptides each comprising a methionine at the NH2-terminus. α-Amylase I hydrolyzed endotypically α-1,4-bonds in glycogen, amylopectin and β-limit dextrin, but not their α-1,6-bonds. α-Amylase II degraded amylopectin and β-limit dextrin in exo-fashion by cleaving preferentially α-maltose units from the non-reducing ends and hydrolyzing their α-1,6-branch points. α-Amylase II hydrolyzed maltotriose, phenyl-α-maltoside, α- and β-cyclodextrins and pullulan, whereas α-amylase I had no activity for all these sugars. α-Amylases I and II hydrolyzed maltotetraose, maltopentaose, α-limit dextrin and amylose, but they were inactive for maltose, isomaltose and panose. It was suggested that α-amylase I is the most thermostable type of hitherto known maltotriogenic endo-acting α-amylases, and α-amylase II is the first maltogenic exo-acting α-amylase able to split α-1,6-bonds in amylopectin. Reinigung und Charakterisierung einer maltotriogenen α-Amylase I und einer maltogenen α-Amylase II mit der Fahigkeit zur Spaltung von α-1,6-Bindungen in Amylopektin. Extracellulare, von einem fakultativen thermophilen, bei 30–66°C wachsenden Bacillus thermoamyloliquefaciens KP 1071 produzierte α-Amylase I und II wurden bis zur Homogenitat gereinigt. Die α-Amylase I bestand aus einem einzigen Polypeptid mit einem Methioninrest am NH2-Ende. Die α-Amylase II bestand aus zwei equivalenten Polypeptiden, die beide je eine Methionin-Gruppe am NH2-Ende enthielten. Die α-Amylase I hydrolysierte endotypische α-1,4-Bindungen in Glycogen, Amylopektin und β-Grenzdextrin, jedoch nicht deren α-1,6-Bindungen. Die α-Amylase II baute Amylopektin und β-Grenzdextrin exogen ab durch vorzugsweise Abspaltung von α-Maltoseeinheiten von den nicht reduzierenden Enden und Hydrolyse ihrer α-1,6-Verzweigungspunkte. Die α-Amylase II hydrolysierte Maltotriose, Phenyl-α-maltosid, α- und β-Cyclodextrine und Pullulan; demgegenuber zeigte α-Amylase I keine diesbezugliche Aktivitat. Die α-Amylasen I und II hydrolysierten Maltotetraose, Maltopentaose, α-Grenzdextrin und amylose, waren jedoch inaktiv gegenuber Maltose, Isomaltose und Panose. Es ist anzunehmen, das die α-Amylase I der thermostabilste Typ der bis heute bekannten maltotriogenen und endogen wirkenden α-Amylasen ist und das die α-Amylase II die erste maltogene und exogene α-amylase ist, die α-1,6-Bindungen in amylopektin spalten kann.