단백질이 풍부한 식품을 고온 하에서 조리하는 과정 중에 주로 발생되는 돌연변이원 heterocyclic amines (HCAs)에 대한 유산균의 결합력 및 제거능을 조사하였다. 당 발효능 및 16S rRNA 염기서열 분석을 통해 동정된 19종의 유산균 중 Lactobacillus acidophilus D11, Enterococcus faecium D12, Pediococcus acidilactici D19, L. acidophilus D38, Lactobacillus sakei D44, Enterococcus faecalis D66 및 Lactobacillus plantarum D70의 세포이나 배양 상등액은 3-amino-1,4-dimethyl-5H-pyrido[4,3-b]indole (Trp-P-1)과 3-amino-1-methyl-5Hpyrido[4,3-b] indole (Trp-P-2)에 의한 Salmonella typhimurium TA98 및 TA100의 돌연변이 유발을 억제할 수 있었다. HCAs에 대한 유산균 세포의 결합력은 cell wall, exopolysaccharide 및 peptidoglycan 보다 높게 나타났다. 한편, 이들의 결합력은 단백질 분해효소, 가열, sodium metaperiodate 및 산 처리에 의해 유의하게 감소되었으므로 세포벽에 존재하는 당이나 단백질 성분이 이들 HCAs을 결합시키는데 중요한 역할을 하는 것으로 확인되었다. 또한 E. faecium D12, L. acidophilus D38 및 E. faecalis D66의 결합력은 SDS나 금속이온에 의해 감소되었으므로 이들세포와 돌연변이원 사이에는 이온 결합이나 소수성 결합이 작용하는 것으로 추정되었다. 한편, HCAs 결합력이 높은 L. acidophilus D38과 L. plantarum D70은 장관 상피세포에 대한 부착력이 낮으므로 돌연변이원을 세포에 결합시켜 체외로 배출함으로써 독성물질을 제거하는데 효과적인 것으로 확인되었다. The objective of the this study was to investigate the binding capacity and removal ability of lactic acid bacterial strains obtained from Korean soybean paste for mutagenic heterocyclic amines (HCAs) formed during cooking of protein-rich food at high temperature. Among 19 strains identified by carbohydrate fermentation and 16S rRNA sequencing, the live cell or cell-free culture supernatant of Lactobacillus acidophilus D11, Enterococcus faecium D12, Pediococcus acidilactici D19, L. acidophilus D38, Lactobacillus sakei D44, Enterococcus faecalis D66, and Lactobacillus plantarum D70 inhibited the mutagenesis caused by either 3-amino-1,4-dimethyl-5H-pyrido[4,3-b] indole (Trp-P-1) or 3-amino-1-methyl-5H-pyrido[4,3-b] indole (Trp-P-2) in Salmonella typhimurium TA98 and TA100. The bacterial cells of the isolated strains showed greater binding activity than the pure cell wall, exopolysaccharide, and pepetidoglycan. The carbohydrate moieties of the cell wall or protein molecules on the cell surface have a significant role in binding Trp-P-1 and Trp-P-2, since protease, heating, sodium metaperiodate, or acidic pH treatments significantly (P<0.05) reduced the binding efficacy of the tested bacteria. Addition of metal ions or sodium dodecyl sulfate decreased the binding ability of E. faecium D12, L. acidophilus D38, and E. faecalis D66. Therefore, the binding mechanisms of these strains may consist of ion-exchange and hydrophobic bonds. Especially, the high mutagen binding by L. acidophilus D38 and L. plantarum D70 may reduce the accumulation or absorption of Trp-P-1 and Trp-P-2 in the small intestine via increased excretion of a mutagen-bacteria complex.