Abstract The inhibition of horse serum butyrylcholinesterase by 16 aliphatic phosphoramides OPXYZ (with X,Y,Z = Me; NMe2; NHEt; NEt2; has been studied at 30°C and pH 7.4, with a spectrophotometric method using butyrylthiocholine as substrate. The inhibition was always reversible, although an apparent irreversible inhibition was sometimes observed with insufficiently purified inhibitors. Non-linear least-squares analysis of inhibition data showed 13 competitive inhibitors, 2 mixed and 1 non-competitive. The influence of the substituents borne by the phosphoramide molecule upon the competitive inhibition constant is approximately additive, allowing the attribution of a specific increment, δ, to each substituent. There is no correlation between this increment δ and Van der Waals volume Vw or the inductive parameters π and σΦ. However, there is a slight correlation between the competitive inhibition constant and the partition coefficient (octanol/water) of the phosphoramides, suggesting participation of hydrophobic interactions. L'inhibition de la butyrylcholinestérase de sérum de cheval par 16 phosphoramides aliphatiques OPXYZ (), a été étudiée à 30°C et à pH 7.4 par une méthode spectrophotométrique avec la butyrylthiocholine comme substrat. L'inhibition est toujours réversible, bien qu'une inhibition irréversible ait parfois été observée avec des inhibiteurs insuffisamment purifiés. L'analyse des données, par la méthode des moindres carrés non linéaire, montre que 13 inhibiteurs sont du type compétitif, 2 mixtes et 1 non-compétitif. L'influence des substituants portés par la molécule de phosphoramide sur la constante d'inhibition compétitive est approximativement additive, ce qui permet d'attribuer un incrément spécifique δ à chaque substituant. II n'y a pas de corrélation entre cet incrément δ et les volumes de van der Waals Vw ou les paramètres inductifs π et σΦ; cependant, il y a une faible corrélation entre la constante d'inhibition compétitive et le coefficient de partage (octanol/eau) des phosphoramides, ce qui suggère la participation d'interactions hydrophobes.