This communication describes the urea inactivation of three bovine gastric enzymes, rennin and pepsins I and II, under various conditions of temperature, pH and urea concentration. This work was undertaken in order to find out conditions which allow the determination of all three enzymes in a mixture, by taking advantage of their different susceptibility to urea. A procedure is described which resulted in the standardization of two sets of conditions, (A) and (B) (temperature, pH, urea concentration). With set (A) (10.3°C, pH 6.30, 7.2 M urea), only bovine pepsin I is rapidly inactivated. With set (B) (27.5°C, pH 3.25, 8.6 M urea), rennin and bovine pepsin I are quickly inactivated while bovine pepsin II activity decreases only slowly. It was verified that in sets (A) and (B), the inactivation profiles of synthetic mixtures of the three enzymes and of a calf abomasal secretion have the same characteristics as those of purified enzymes. The correlations between the activities determined without inactivation or from inactivation profiles remain to be established. Cette étude décrit une étape dans la mise au point d'une méthode permettant de doser la présure et les pepsines bovines I et II dans un mélange de ces trois enzymes. Le principe de la méthode de dosage envisagée est l'inactivation différentielle par l'urée des enzymes étudiés. On décrit un procédé qui a permis de définir deux ensembles (A) et (B) de conditions de température, de pH et de molarité d'urée. Dans les conditions (A) (10,3°C, pH 6,30, urée 7,2 M), seule la pepsine bovine I est inactivée rapidement. Dans les conditions (B) (27,5°C, pH 3,25, urée 8,6 M), la pepsine I et la présure sont inactivées rapidement alors que l'activité de la pepsine II ne diminue que très lentement. On a vérifié que des mélanges synthétiques des trois enzymes et une secrétion gastrique de veau présentent, dans les conditions (A) et (B), les mêmes caractéristiques d'inactivation que les enzymes purifiés. Il reste cependant à établir les correspondances entre les activités déterminées sans inactivation et celles obtenues à partir des cinétiques d'inactivation dans les conditions (A) ou dans les conditions (B). Diese Arbeit beschreibt eine Etappe in der Ausarbeitung einer Methode, welche die Bestimmung des Labs und des Rindspepsins I und II in einer Mischung dieser drei Enzyme erlaubt. Das Prinzip der Methode ist die differentielle Inaktivierung der untersuchten Enzyme durch Harnstoff. Man beschreibt ein Verfahren, welches die Bestimmung von zwei Serien (A) und (B) von Temperatur-, pH- und Harnstoffmolaritäten-Bedingungen erlaubt. Unter den Bedingungen (A) (10,3°C, pH 6,30, Harnstoff 7,2 M) wird das Rindspepsin I allein rasch inaktiviert. Unter den Bedingungen (B) (27,5°C, pH 3,25, Harnstoff 8,6 M) werden das Pepsin I und das Lab rasch inaktiviert, während die Aktivität des Pepsins II nur sehr langsam abnimmt. Es wurde nachgeprüft, dass die synthetische Mischung der drei Enzyme und eine Kalbsmagen-Sekretion unter den Bedingungen (A) und (B) dieselben Inaktivationsmerkmale wie die gereinigten Enzyme aufweisen. Die Beziehungen zwischen den ohne Inaktivierung bestimmten Aktivitäten, und denjenigen, welche aus der kinetischen Untersuchung der Inaktivierung unter den Bedingungen (A) oder (B) erhalten wurden, sind noch festzusetzen.