Abstract
Die intramolekulare Konkurrenz zwischen Wasserstoff- und Deuteriumatomen in der Methylgruppe von Methylaspartat wurde genutzt, um den primären Deuteriumisotopeneffekt für die Bildung eines 5′-Desoxyadenosins in einem B12-Enzym zu messen. Der Wert ist sehr viel kleiner als aus Studien anderer B12-Enzyme und Modellsysteme erwartet wurde, woraus geschlossen wird, dass Glutamatmutase den Übergangszustand des Wasserstofftransfers moduliert.
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