Funktionaler Schalter und Ethylgruppenbildung der Bakteriellen Polytrichastrensynthase aus Chryseobacterium polytrichastri

Abstract

AbstractEine erneute Untersuchung der Linaloolsynthase aus Chryseobacterium polytrichastri zeigte dessen Aktivität als Diterpensynthase, wodurch neben Wanju‐2,5‐dien und Thunbergol Polytrichastren A und Polytrichastrol A mit neuen Skeletten erhalten wurden. Der Enzymmechanismus wurde durch Isotopenmarkierungsexperimente und DFT‐Rechnungen untersucht, um eine ungewöhnliche Ethylgruppenbildung zu studieren. Rational ausgewählte Austausche von Residuen des aktiven Zentrums führten zu bedeutenden Funktionsänderungen und resultierten für I66F zur Produktion fünf weiterer neuer Verbindungen, einschließlich Polytrichastren B und Polytrichastrol B, während A87T, A192V und der doppelte Austausch A87T,A192V eine Produktverschiebung zu Wanju‐2,5‐dien ergaben.