Biochemical study on ubiquinone biosynthesis in Escherichia coli: I. Specificity of para hydroxybenzoate polyprenyltransferase

Abstract

Experimental conditions to determine polyprenyl pyrophosphate p-hydroxybenzoate transferase activity with [14C]p-hydroxybenzoate or [3H]polyprenyl pyrophosphate have been elaborated in order to test E. coli strains carrying a ubi A− mutation in the ubiquinone biosynthetic pathway. The nature of prenylation products formed by extracts of 38-1 strain in the presence of different polyprenyl pyrophosphates indicates that solubilized 3-polyprenyl 4-hydroxybenzoate decarboxylase is highly specific for its octaprenyl substrate while p-hydroxybenzoate polyprenyltransferase is not. Des conditions expérimentales permettant la mesure de l'activité polyprénylpyrophosphate p-hydroxybenzoate transférase à partir de [14C]p-hydroxybenzoate ou de [3H]-polyprénylpyrophosphate ont été mises au point afin de tester la mutation ubi A− dans des couches de E. coli incapables de synthétiser l'ubiquinone. La nature des produits de prénylation formés par les extraits de la souche 83-1 en présence de différents polyprényl pyrophosphates, montre que la 3-polyprényl 4-hydroxybenzoate décarboxylase est fortement spécifique pour son substrat octaprénylique tandis que la p-hydroxybenzoate polyprényltransférase ne l'est pas.