Abstract
The substrate specificity of Cryptococcus albidus and Eupenicillium erubescens alpha-L-rhamnosidases has been investigated. It is shown that the enzymes are able to act on synthetic and natural substrates, such as naringin, neohesperidin. alpha-L-Rhamnosidases hydrolysed the latter ones very efficiently, in this case E. erubescens enzyme was characterized by higher values of V(max) in comparison with the enzyme of C. albidus. However the C. albidus alpha-L-rhamnosidase showed greater affinity for naringin and neohesperidin than the enzyme of E. erubescens (K(m) 0.77 and 3.3 mM and 5.0 and 3.0 mM, respectively). As regards the synthetic derivatives of monosaccharides, both enzymes exhibited narrow specificity for glycon: E. erubescens alpha-L-rhamnosidase--only to the p-nitrophenyl-alpha-L-rhamnopiranoside (K(m) 1.0 mM, V(max) 120 micromol/min/mg protein), and C. albidus--to p-nitrophenyl-alpha-D-glucopyranoside (K(m) 10 mM, V(max) 5 micromol/min/mg protein). Thus, it was found that the enzyme preparations of E. erubescens and C. albidus are differed by their substrate specificity. The ability of E. erubescens and C. albidus alpha-L-rhamnosidases to hydrolyse natural substrates: naringin and neohesperidin, evidences for their specificity for alpha-1,2-linked L-rhamnose. Based on these data, we can predict the use of E. erubescens and C. albidus alpha-L-rhamnosidases in various industries, food industry in particular. This is also confirmed by the fact that the investigated alpha-L-rhamnosidases were stable at 20% concentration of ethanol and 500 mM glucose in the reaction mixture.
Highlights
Е нзим α -L-Рамнозидаза, (α-L-рамно зид-рамно гідролаза, 3.2.1.40) гідро літично відщеплює термінальні невідновлені α-1,2, α-1,4- та α-1,6-зв’язані залишки L-рамнози, що присутні в значній кількості в природних глікокон’югатах, а також у синтетичних глікозидах
Α-L-Рамнозидази використовуються в харчовій промисловості для усунення гіркоти соків із цитрусових, обумовленої наявністю нарингіну, для видалення з апельсинових соків кристалів гесперидину та вивільнення 7-О-β-D-глікозиду гесперидину, який є важливим попередником у виробництві підсолоджувачів, а також для покращення букета вин [4]
The ability of E. erubescens and C. albidus α-L-rhamnosidases to hydrolyse natural substrates: naringin and neohesperidin, evidences for their specificity for α-1,2-linked L-rhamnose
Summary
Субстратна специфічність α-L-рамнозидаз Cryptococcus albidus і Eupenicillium erubescens. Α-L-Рамнозидази діяли на природні субстрати досить ефективно, причому препарат, одержаний з E. erubescens, характеризується вищими значеннями Vmax, ніж ензим C. albidus. Здатність препаратів α-L-рамнозидаз E. erubescens і C. albidus гідролізувати природні субстрати: нарингін та неогесперидин свідчить про їхню специфічність дії до α-1,2-зв’язаної L-рамнози. На основі цих даних можна прогнозувати використання α-L-рамнозидаз E. erubescens і C. albidus в різних галузях промисловості, зокрема харчовій. Ключовіслова: α-L-рамнозидази Cryptococcus albidus і Eupenicillium erubescens, субстратна специфічність, нарингін, неогесперидин, вплив глюкози та етанолу на активність α-L-рамнозидази. Оскільки рамноза у флавоноїдних глікозидах є зв’язаною різними типами зв’язків, важливою характеристикою α-L-рамнозидаз є їхня субстратна специфічність, на основі якої можна прогнозувати їх подальше практичне використання в різних галузях. Метою роботи було дослідження субстратної специфічності α-L-рамнозидаз Cryptococcus albidus і Eupenicillium erubescens та вивчення впливу глюкози та етанолу на їхню активність
Sign-in/Register to view highlights & summary Sign-in/Register to access full text options 
Talk to us
Join us for a 30 min session where you can share your feedback and ask us any queries you have
Schedule a callDisclaimer: All third-party content on this website/platform is and will remain the property of their respective owners and is provided on "as is" basis without any warranties, express or implied. Use of third-party content does not indicate any affiliation, sponsorship with or endorsement by them. Any references to third-party content is to identify the corresponding services and shall be considered fair use under The CopyrightLaw.
