反応および基質に対する多様な特異性を示す neopullulanase (EC 3.2.1.135) はα-1, 4-およびα-1, 6-グルコシド結合の加水分解のみならず、糖転移反応によりα-1, 4-およびα-1, 6-グルコシド結合を形成する反応を触媒する。Neopullulanase を用いた一連の実験結果より、私たちはこれら4つの反応を触媒する酵素の構造上の類似性および共通の触媒機構を指摘し、α-アミラーゼファミリーの概念を提案し、かつ定義した。変異導入による実験により neopullulanase のただ一つの触媒活性中心が4つの全ての反応、すなわちα-1, 4-およびα-1, 6-グルコシド結合の加水分解ならびに糖転移反応によりα-1, 4-およびα-1, 6-グルコシド結合を形成する反応を行っている証拠が示された。さらに構造解析の結果、neopullulanase のただ一つの触媒活性中心がこれら4つの全ての反応を行っている決定的な証明がなされた。私たちは、このα-アミラーゼファミリーの概念を基盤として glucanohydrolase/glucanotransferase の相互変換、およびそれらの特異性変換を試みており、それにより工業的に有用なテーラーメードの酵素を創成してきている。ここでは、α-アミラーゼファミリーの概念を糖質酵素のタンパク質工学のための合理的設計手段として再び論証する。