Abstract
Conformational changes of human serum γ-globulin were studied during and after its binding with copper and zinc ions, using molecular ultrafiltration and differential spectrophotometry. The contents of nonbound metals in the filtrate were evaluated, resp., with sodium diethyl thyocarbamate and o-phenanthroline. It has been shown that copper and zinc exhibited common biological properties during their interactions with protein, but the binding differed sufficiently under similar experimental conditions. E.g., it was confirmed that copper was more active at the external sites of γ-globulin molecule, whereas zinc demonstrated tropicity for the areas of protein intraglobular compartments. The metal-binding sites have been described that differ in their parameters of interactions with cations and their spatial location within globular domains. Approaches are suggested for dynamic analysis of saturation for these differently located sites by the metal ions. We discuss the issues of altered conformational state of the γ-globulin molecule during the binding of cations, as well as potential usage of these data in clinical immunology.
Highlights
Изучение вопросов структурной динамики и функциональной пластичности биомакромолекул показывает, что значительная часть межмолекуляр ных взаимодействий и регуляторных эффектов, опосредуемых иммуноактивными белками плазмы крови, реализуется за счет конформационных изме нений, циркулирующих или экспрессированных на
С использованием молекулярной ультрафильтрации и дифференциальной спектрофотометрии
Parish C.R. Histidine rich glycoprotein binds to cell surface heparane sulfate via its N terminal domain following Zn2
Summary
Чекнёв С.Б., Бабаева Е.Е., Голуб А.Е., Денисова Е.А., Воробьёва У.А. Лаборатория межклеточных взаимодействий НИИ эпидемиологии и микробиологии им. Изучение вопросов структурной динамики и функциональной пластичности биомакромолекул показывает, что значительная часть межмолекуляр ных взаимодействий и регуляторных эффектов, опосредуемых иммуноактивными белками плазмы крови, реализуется за счет конформационных изме нений, циркулирующих или экспрессированных на. Ранее нами установлена способность катионов меди и цинка связываться с белками γ глобулиновой фракции плазмы, вызывая при этом выраженные кон формационные преобразования молекулы γ глобулина и естественно меняя эффекторный потен циал белка [1, 2, 8]. В данной работе, на основании уже имевшихся и последних полученных результатов, предпринята попытка оценить взаимодействие γ глобулина с ка тионами меди и цинка с точки зрения динамики процесса, особенностей связывания с белком иссле дуемых катионов, происходящих при этом конфор мационных преобразований макромолекулы и воз можных последствий этих преобразований, имея в виду формирование и поддержание определенного эффекторного потенциала γ глобулина
Sign-in/Register to view highlights & summary Sign-in/Register to access full text options 
Talk to us
Join us for a 30 min session where you can share your feedback and ask us any queries you have
Schedule a callDisclaimer: All third-party content on this website/platform is and will remain the property of their respective owners and is provided on "as is" basis without any warranties, express or implied. Use of third-party content does not indicate any affiliation, sponsorship with or endorsement by them. Any references to third-party content is to identify the corresponding services and shall be considered fair use under The CopyrightLaw.
