Streptomyces coelicolor RraAS1의 Eschechia coli RNase E의 RNA 분해작용에 대한 활성제로서 기능 암시

Abstract

RNase E는 대장균(Escherichia coli)에서 수많은 RNA의 가공 및 분해에 관여하는 필수적인 효소이다. RNase E의 효소 활성은 RraA와 RraB에 의해 조절된다. 그람양성균인 Streptomyces coelicolor는 RNase ES, RraAS1, RraAS2라고 명명되는 RNase E와 RraA의 동족체를 가지고 있다. 이 연구에서는 S. coelicolor 유래의 RraAS1이 E. coli에서 RNase E의 효소활성을 저해하는지 연구하였다. 대장균에서 RraAS1의 발현은 RNase E의 과발현에 의해 감소된 세포생장을 더욱 저하시켰으며, RNase E의 기질인 rpsO, ftsZ, rnhB mRNA의 양을 감소시키는 것을 확인 하였다. 이러한 RraAS1의 효과는 공동면역침전실험을 수행한 결과에서 유추할 수 있듯이, Rne 단백질과 RraAS1의 결합으로 유도되는 것으로 보인다. 이러한 결과는 RraAS1이 대장균에서 RNase E의 리보핵산 가수분해 활성을 유도함을 시사한다. RNase E (Rne) is an essential enzyme involved in the processing and degradation of a large portion of RNAs in Escherichia coli. The enzymatic activity of RNase E is controlled by regulators of ribonuclease activity, namely, RraA and RraB. Gram-positive bacterium Streptomyces coelicolor also contains homologs of Rne and RraA, designated as RNase ES (Rns), RraAS1, and RraAS2. In the present study, we investigated the effect of S. coelicolor RraAS1 on the ribonucleolytic activity of RNase E in E. coli. Coexpression of RraAS1 with Rne resulted in the decreased levels of rpsO, ftsZ, and rnhB mRNAs, which are RNase E substrates, and augmented the toxic effect of Rne overexpression on cell growth. These in vivo effects appeared to be induced by the binding of RraAS1 to Rne, as indicated by the results of co-immunoprecipitation analysis. These results suggested that RraAS1 induces ribonucleolytic activity of RNase E in E. coli.