Abstract
Ribosome stalling during translation significantly reduces cell viability, because cells have to spend resources on the synthesis of new ribosomes. Therefore, all bacteria have developed various mechanisms of ribosome rescue. Usually, the release of ribosomes is preceded by hydrolysis of the tRNA–peptide bond, but, in some cases, the ribosome can continue translation thanks to the activity of certain factors. This review describes the mechanisms of ribosome rescue thanks to trans-translation and the activity of the ArfA, ArfB, BrfA, ArfT, HflX, and RqcP/H factors, as well as continuation of translation via the action of EF-P, EF-4, and EttA. Despite the ability of some systems to duplicate each other, most of them have their unique functional role, related to the quality control of bacterial translation in certain abnormalities caused by mutations, stress cultivation conditions, or antibiotics.
Highlights
RF2 сам по себе способен высвобождать арестованные рибосомы с достаточно низкой активностью, ArfA
Peil L., Starosta A.L., Lassak J., Atkinson G.C., Virumae K., Spitzer M., Tenson T., Jung K., Remme J., Wilson D.N
Summary
РЕФЕРАТ Остановки рибосом, возникающие в процессе трансляции, приводят к значительному снижению жизнеспособности клеток, которые вынуждены тратить ресурсы на синтез новых рибосом, поэтому все бактерии выработали те или иные механизмы спасения рибосом. Несмотря на возможность некоторых систем дублировать друг друга, большинство из них играют собственную функциональную роль, связанную с контролем качества бактериальной трансляции при определенных нарушениях, возникших в результате мутаций, стрессовых условий культивирования или действия антибиотиков. Инициация трансляции начинается с взаимодействия 30S субъединицы в комплексе с фактором IF3 с участком посадки рибосомы на мРНК. Затем фактор инициации IF2 в комплексе с GTP доставляет инициаторную fMet-тРНК в Р-сайт, а IF1 связывается в А-сайте. Завершается инициация связыванием 50S субъединицы, гидролизом GTP и уходом факторов инициации. В ходе элонгации с А-сайтом рибосомы связывается тройной комплекс аа-тРНК (аминоацилтРНК)–EF-Tu–GTP. Фактор EF-G катализирует перемещение рибосомы на один кодон вперед по мРНК, вследствие чего деацилированная тРНК перемещается в Е-сайт, а пептидил-тРНК занимает Р-сайт, освобождая тем самым А-сайт для следующей аа-тРНК. Когда в А-сайт попадает стопкодон, его узнают факторы терминации класса I, RF1 или RF2, что запускает остановку синтеза белка.
Sign-in/Register to view highlights & summary Sign-in/Register to access full text options 
Talk to us
Join us for a 30 min session where you can share your feedback and ask us any queries you have
Schedule a callDisclaimer: All third-party content on this website/platform is and will remain the property of their respective owners and is provided on "as is" basis without any warranties, express or implied. Use of third-party content does not indicate any affiliation, sponsorship with or endorsement by them. Any references to third-party content is to identify the corresponding services and shall be considered fair use under The CopyrightLaw.
