Abstract
Las fosfolipasas A2 (PLA2 ) del veneno de las serpientes, son enzimas con una variedad de efectos biológicos, debido a sus diferentes isoformas y algunas pudiendo ser miotoxinas. El objetivo de la investigación fue purificar, caracterizar y evaluar la actividad miotóxica de una isoforma de PLA2 ácida (BaPer-PLA2a). Se purificó por DEAE Sephadex-A50, Sephadex-G75 y un sistema automatizado de presión media-NGC. La BaPer-PLA2a tuvo una actividad específica de 34,1 U/mg y un peso molecular de ~14,5 kDa por PAGE-SDS en condiciones no reductoras. Del veneno se obtuvo el ARN total, para la síntesis de ADNc y un amplificado de ~480 pb. Se dedujo de la secuencia de ADNc una proteína madura de 124 aminoácidos con un punto isoeléctrico (4,41), siendo una isoforma ácida, asimismo presentó una estructura primaria con regiones conservadas y los residuos His48, Asp49 y Tyr52 identificados en el centro catalítico. Adicionalmente, el modelo teórico estructural posee una identidad mayor al 70 % con otras PLA2 ácidas. Finalmente, la BaPer-PLA2a no presenta actividad miotóxica, sin embargo, al combinarla con la isoforma de PLA2 básica incrementó la actividad miotoxina de esta última en 21,58 %.
Highlights
Los venenos de las serpientes son una mezcla de distintas proteínas, las cuales le han permitido sobrevivir a lo largo del tiempo, ya que, mediante las mismas, han desarrollado un mecanismo de defensa y captura hacia su presa
A mature protein of 124 amino acids was deduced from the cDNA sequence with a punto isoeléctrico (pI)
Tyr[52] identified in the catalytic center
Summary
Edwin Quispe1*, Daniel Torrejón[1], Lorgio Bautista[1], Gustavo Sandoval[1], Edith Rodríguez[1], Fanny Lazo[1], Dan vivas-Ruiz[1] y Armando Yarlequé[1]. Las fosfolipasas A2 (PLA2) del veneno de las serpientes, son enzimas con una variedad de efectos biológicos, debido a sus diferentes isoformas y algunas pudiendo ser miotoxinas. El objetivo de la investigación fue purificar, caracterizar y evaluar la actividad miotóxica de una isoforma de PLA2 ácida (BaPer-PLA2a). La BaPer-PLA2a tuvo una actividad específica de 34,1 U/mg y un peso molecular de ~14,5 kDa por PAGE-SDS en condiciones no reductoras. Del veneno se obtuvo el ARN total, para la síntesis de ADNc y un amplificado de ~480 pb. Finalmente, la BaPer-PLA2a no presenta actividad miotóxica, sin embargo, al combinarla con la isoforma de PLA2 básica incrementó la actividad miotoxina de esta última en 21,58 %. Palabras clave: Bothrops atrox, veneno, purificación, fosfolipasa A2 ácida, miotoxicidad
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