Abstract
SUMMARY: The possibility of interaction between Prion Protein and amyloid beta peptide in living cells of yeast Saccharomyces cerevisiae have been investigated by fluorescence 3D microscopy. Using the FR ET technique, it was shown that amyloid beta peptide and PrP interact in yeast cells. In the future, the yeast model can be used for investigation of the fine mechanisms of this interaction by fluorescence microscopy.
Highlights
Амилоидозы — группа заболеваний, связанных с аномальной пространственной укладкой и агрегацией белков, в норме являющихся растворимыми
дрожжевая модель может быть использована для изучения тонких механизмов этого взаимодействия с использованием методов флуоресцентной микроскопии
Molecular genetics approaches in yeast to study amyloid diseases
Summary
CC Исследована возможность взаимодействия белка PrP с пептидом амилоид бета в живых клетках дрожжей Saccharomyces cerevisiae методами флуоресцентной микроскопии. Используя метод FRET, было показано, что пептид амилоид бета и белок PrP взаимодействуют в дрожжевых клетках. CC Ключевые слова: Prion Protein; пептид амилоид бета; амилоидозы; прионы; болезнь Альцгеймера; FRET; дрожжи. Белок PrP и пептид амилоид бета взаимодействуют в дрожжах Saccharomyces cerevisiae Введение. Болезнь Альцгеймера связана с накоплением в тканях головного мозга нейротоксичных агрегатов пептида амилоид-бета (Aβ) (MorishimaKawashima et al, 2002; Bayer and Wirths, 2010). Интересной особенностью белка PrP и пептида Aβ является их способность к взаимодействию: белок PrP в мономерной изоформе специфично связывает олигомеры пептида амилоид-бета, то есть является его рецептором, и, таким образом, способен влиять на проявление болезни (Gunther and Strittmatter, 2009). В этой работе была исследована возможность взаимодействия пептида Aβ человека и белка PrP мыши в дрожжах Saccharomyces cerevisiae методами флуоресцентной микроскопии
Sign-in/Register to view highlights & summary 
Published Version (
Free)
Talk to us
Join us for a 30 min session where you can share your feedback and ask us any queries you have
Schedule a callDisclaimer: All third-party content on this website/platform is and will remain the property of their respective owners and is provided on "as is" basis without any warranties, express or implied. Use of third-party content does not indicate any affiliation, sponsorship with or endorsement by them. Any references to third-party content is to identify the corresponding services and shall be considered fair use under The CopyrightLaw.
