Lichtinduzierter Elektronentransfer in einer [NiFe]‐Hydrogenase: Eine Photochemische Abkürzung für die Katalytische Wasserstoffspaltung

Abstract

Abstract[NiFe]‐Hydrogenasen katalysieren die reversible Spaltung von molekularem Wasserstoff in Protonen und Elektronen. Hier untersuchen wir mittels IR‐ und EPR‐Spektroskopie den Einfluß von Temperatur und Licht auf eine sauerstofftolerante und thermostabile [NiFe]‐Hydrogenase. Dabei haben wir festgestellt, dass sich das Gleichgewicht zwischen zwei katalytischen [NiFe]‐Zuständen, Nia‐C und Nia‐SR′′, als Funktion der Temperatur drastisch ändert. Dies deutet auf einen thermischen Austausch von Elektronen zwischen dem aktiven [NiFe]‐Zentrum und den Eisen‐Schwefel‐Clustern des Enzyms hin. Darüber hinaus zeigten in situ IR‐ und EPR‐Experimente während eines Belichtungsexperiments eine ungewöhnliche photochemische Reaktion des Enzyms. Das vollständig reduzierte katalytische Hydrid‐Intermediat Nia‐SR′′ wandelt sich lichtinduziert reversibel in den katalytischen Nia‐L Zustand um. Im Gegensatz zur bekannten Photolyse des stärker oxidierten Hydrid‐Intermediates Nia‐C handelt es sich bei der Photokonversion von Nia‐SR′′ zu Nia‐L um eine Redoxreaktion am aktiven Zentrum, die einen lichtinduzierten Elektronentransfer zu den Eisen‐Schwefel‐Clustern des Enzyms beinhaltet. Durch das Auslassen des Nia‐C Intermediates stellt dieser direkte Reaktionsweg eine potenzielle photochemisch induzierte Abkürzung des katalytischen Zyklus dar, in die mehrere Redoxzentren des Enzyms involviert sind. Insgesamt deuten unsere Ergebnisse auf eine Umverteilung von Elektronen über thermische und photochemische Reaktionskanäle in diesem Enzym hin und zeigen die Möglichkeit auf, die Katalyse von [NiFe]‐Hydrogenasen durch Licht zu beschleunigen oder zu kontrollieren.