Abstract
O presente trabalho visou a aplicação da enzima quitinolítica purificada da linhagem Cellulosimicrobium cellulans 191 e da preparação comercial de papaína na hidrólise da quitina coloidal. A quitina coloidal foi caracterizada quanto ao grau de desacetilação e apresentou GD de 14% por espectroscopia na região do infravermelho. A quitinase purificada hidrolisou a quitina coloidal liberando di-N-acetilquitobiose, enquanto que a preparação comercial de papaína atuando sobre o mesmo substrato formou di-N-acetilquitobiose e tri-N-acetilquitotriose. A estrutura química dos aminoglucanooligossacarídeos foi elucidada por espectrometria de massa.
Highlights
The colloidal chitin and formed di-N-acetylchitobiose, while the commercial papain acting on the same substrate formed
B. - Food Res. Internat., 38, p.315 (2005)
Summary
Para a preparação da quitina coloidal, 50 g de quitina foram tratadas com 200 mL de HCl concentrado por 1 hora e em seguida filtradas em lã de vidro. Foram adicionados 2,0 L de água destilada. Após a decantação da quitina a água foi trocada constantemente até atingir pH ao redor de 7,0. Posteriormente, a quitina foi centrifugada, seca a 50 °C e a granulometria padronizada com peneira de 60 mesh, como descrito por Fleuri[13]. A quitina coloidal foi utilizada como substrato para a atuação da quitinase purificada da linhagem Cellulosimicrobium cellulans 191 e da preparação comercial de papaína (Fluka) para a produção de AGO’s. O substrato foi caracterizado quanto ao grau de desacetilação (GD) por espectroscopia na região do infravermelho
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