Abstract
AbstractG‐Protein‐gekoppelte Rezeptoren initiieren die Signaltransduktion nach Ligandenbindung. Gegenstand der Studie ist der Wachstumshormon‐Sekreteagogum‐Rezeptor (GHSR), der durch das Peptid Ghrelin aktiviert wird. Obwohl es Strukturen des GHSR in verschiedenen Stadien der Aktivierung gibt, wurde die molekulare Dynamik dieser Zustände bisher nicht beschrieben. Wir analysierten die Trajektorien von Molekulardynamiksimulationen mittels Detektoranalyse, um die Dynamik des Apo‐ und des Liganden‐gebundenen Zustands zu vergleichen. Diese Analyse liefert zeitskalenspezifische Bewegungsamplituden. Wir identifizierten Unterschiede in der Dynamik des Apo‐ und Ghrelin‐gebundenen Zustands, insbesondere in der extrazellulären Schleife 2 und den Transmembranhelices 5–7. Kernresonanz‐Spektren der Histidinreste im GHSR zeigten Unterschiede in den chemischen Verschiebungen dieser Regionen. Wir evaluierten zeitskalenspezifische Korrelationen der Bewegungen zwischen Ligand und Rezeptor und fanden Korrelationen zwischen den N‐terminalen Ghrelin‐Resten und dem Rezeptor, nicht aber für den C‐Terminus von Ghrelin. Eine Hauptkomponentenanalyse lieferte Rückschlüsse auf die Energielandschaft des GHSR.
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