Abstract
AbstractZöliakie (CeD) ist eine Autoimmunerkrankung, die durch Glutenproteine ausgelöst wird und von der etwa 1 % der Weltbevölkerung betroffen ist. Das 33‐mer deamidierte Gliadinpeptid (DGP) ist ein metabolisch modifiziertes Weizengluten‐Superantigen für CeD. Hier zeigen wir, dass das 33‐mer DGP spontan zu Oligomeren mit einem Durchmesser von etwa 24 nm aggregiert. Die 33‐mer‐DGP‐Oligomere weisen zwei sekundäre Hauptstrukturmotive auf: Eine große Polyprolin‐II‐Helix und eine kleine β‐Faltblattstruktur. Wichtig ist, dass in Anwesenheit von 33‐mer‐DGP‐Oligomeren eine statistisch signifikante Erhöhung der Permeabilität im Caco‐2 Darmepithelzellmodell auftritt, begleitet von einer Umverteilung von Zonula occludens‐1, einem Haupt‐Tight‐Junction‐Protein. Diese Ergebnisse bieten neue molekulare und supramolekulare Einblicke in die Auswirkungen von 33‐mer DGP bei CeD und unterstreichen die Bedeutung der Gliadin‐Peptid‐Oligomerisierung.
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