Abstract
Abstract Two distinct d-amino acid dehydrogenases, each showing absolute specificity for methylene blue or 2,6-dichloroindophenol, respectively, were isolated from Pseudomonas fluorescens (ATCC 11299B). The methylene blue-specific d-amino acid dehydrogenase was detectable only in extracts from d-tryptophan-grown cells and was purified about 40-fold. The 2,6-dichloroindophenol-specific d-amino acid dehydrogenase is constitutive, being present in all cell extracts irrespective of culture conditions, and it was purified about 65-fold. These enzymes appear to be flavoproteins in which the flavin adenine dinucleotide prosthetic group is tightly bound to the enzyme protein. The optimal pH of two enzymes was 7 to 8 and the Michaelis-Menten constant was 3 to 5 x 10-4 m for each d-amino acid. Substrate specificity and thermal stability were observed to be somewhat different for the two enzymes. No inhibition of these enzymes was observed with metal chelating agents.
Highlights
ある種 の細菌 に D - ア ミノ酸酸化酵 素の存在す る ことは古 くか ら知 られ ていたが, その精製 に関 しての
フェノールを水素受容体 とす る酵素 は認め られ なか った。 また 2 .6 - ジクロロフェノール イ ン ドフェノー
ほ, メチ レンブル ーを水素受容体 とす る酵素 は 500C 5 分で完全 に, また 2 .6- -ジクロロフェノール イ ン
Summary
ある種 の細菌 に D - ア ミノ酸酸化酵 素の存在す る ことは古 くか ら知 られ ていたが , その精製 に関 しての. 報告 はな く, 現在 までその酵 素の性質 に関 しては全 く不 明で あ る。 当教室 にお いて最近 D - トリプ トファ. 報告 はな く, 現在 までその酵 素の性質 に関 しては全 く不 明で あ る。 当教室 にお いて最近 D - トリプ トファ ンに適応 した緑膿菌 (A T C C 11299B ) よ りD - トリプ トファンか らキ ヌ レン酸を生成す る無細胞抽出液 キ ヌレニ ンか らキ ヌ レン酸を生成す る酵 素の存在す る こ てエ レク トロンを酸素 に渡す酵素で ある ことが予想 され た。 この際 , 比活性 は, D - トリプ トファン> L
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