An exhaustive conformational analysis of N-formyl-l-tyrosinamide using a genetic algorithm for multimodal search

Abstract

This work reports a detailed conformational study on N -formyl- l -tyrosinamide diamide system through genetic algorithm based on multiniche crowding technique. We tried to evaluate the effect of the OH hydroxyl substitution of the benzene ring on the adopted folds by comparing them with those found previously for the N -formyl- l -phenylalaninamide. Among the 26 and 28 conformations detected for both systems N -formyl- l -tyrosinamide and N -formyl- l -phenylalaninamide successively, 19 conformations have similar geometrical structures (identical backbones and side-chain orientations). The comparison of 19 common conformation geometries of both systems revealed nearly perfect linear adjustments with R 2 values of 0.9997, 0.9996, 0.9998, and 0.9996 for the dihedral angles φ , ψ , χ 1 , and χ 2 successively. This work also includes a comparison between theoretical calculations and experimental results of X-ray crystallography and nuclear magnetic resonance spectroscopy extracted from protein data bank. Le présent travail rapporte une étude conformationnelle détaillée du système diamide N -formyl- l -tyrosinamide par le biais de l'algorithme génétique basé sur la technique Multi-Niche Crowding (MNC). Nous avons essayé, à travers cet article, d’évaluer l'effet de la substitution hydroxyle –OH du cycle benzénique de ce système sur les repliements adoptés, en les comparants avec ceux trouvées antérieurement pour le système N -formyl- l -phenylalaninamide. Parmi les 26 et 28 conformations détectées pour les deux systèmes N -formyl- l -tyrosinamide et N -formyl- l -phenylalaninamide successivement, 19 conformations ont des structures géométriques semblables (chaînes pricipales et orientation des chaînes latérales identiques). La comparaison des géométries des 19 conformations communes des deux systèmes a révélé des ajustements linéaires presque parfaits avec des valeurs de R 2 de 0,9997, 0,9996, 0,9998 et 0,9996 pour les angles dièdres φ , ψ , χ 1 et χ 2 , successivement. Ce travail inclut aussi une étude comparative entre les calculs théoriques et les résultats expérimentaux de la cristallographie aux rayons X et de la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire (RMN) extraits de la Protein Data Bank (PDB).