Abstract

生醤油中に存在するステビオサイド分解酵素を精製し,その酵素化学的性質について検討を行い,次の結果を得た. (1) 精製酵素はポリアクリルアミドゲル電気泳動によって単一のバンドを示し,生醤油透析液に対して1200倍に精製された. (2) 分子量はゲル濾過法で184000, SDS-電気泳動法で90000であり, 2個のサブユニットから構成されていると考えられた. (3) 本酵素の作用至適pHは5.0であり,酵素活性はpH5.0以下において安定であった. (4) 本酵素の作用至適温度は55℃であり,酵素活性は50℃以下において安定であった. (5) 本酵素の活性はAgN03, CuCl2, PbCl2, HgCl2, FeCl3, AlCl3, SDSおよびPCMBによって阻害された. (6) 本酵素はβ-グルコシダーゼ結合に作用し, β-グルコシダーゼ(β-D-glucoside glucohyolase, EC 3.2.1.21)であると考えられたが,基質特異性は高く,ソホロースに対してよく作用した. (7) 本酵素のステビオサイドに対するKm値は9.71mMであった.

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