Abstract
The review covers the findings in molecular modifications of proteins in cold-adapted organisms. According to the current data such modifications are attained via amino acid residue substitutions in a protein molecule, reduction of hydrogen bonds and salt bridges, hydrophobicity decrease. The specified modifications augment the flexibility of macromolecules thereby providing their functionality. The role of molecule-to-molecule interactions in protein stabilisation and their functional state within low temperature range is discussed. Probl Cryobiol Cryomed 2015; 25(3):219-234
Highlights
The review covers the findings in molecular modifications of proteins in cold-adapted organisms
Cold-adapted organisms are capable to inhabit at low temperatures due to genetically determined mechanisms implemented at different organisation levels and, first of all, at molecular one
Comparative studies of enzymes and structural proteins of psychro, meso and thermophilic bacteria inhabiting at temperatures of –10...20; 3...40 and 10...110°C, respectively, were the most efficient to understand molecular basis of cold adaptations at the level of protein molecules [38]
Summary
Реферат: В работе освещены результаты исследований молекулярных модификаций белков холодоадаптированных организмов. Согласно имеющимся данным такие модификации достигаются путем замены аминокислотных остатков в белковой молекуле, сокращения числа водородных связей и солевых мостиков, уменьшения гидрофобности. Указанные модификации увеличивают гибкость макромолекул, что обеспечивает их функциональность. Обсуждается роль внутримолекулярных взаимодействий в стабилизации белков и их функциональном состоянии в диапазоне низких температур. Ключевые слова: холодовая адаптация, низкие температуры, ферменты, структурные белки, аминокислоты, полярность, гидрофобность. Згідно з існуючими даними такі модифікації досягаються шляхом заміни амінокислотних залишків у білковій молекулі, скорочення числа водневих зв'язків та сольових містків, зменшення гідрофобності. Зазначені модифікації збільшують гнучкість макромолекул, що забезпечує їх функціональність. Обговорюється роль внутрішньомолекулярних взаємодій у стабілізації білків та їх функціональному стані в діапазоні низьких температур. Ключові слова: холодова адаптація, низькі температури, ферменти, структурні білки, амінокислоти, полярність, гідрофобність
Sign-in/Register to view highlights & summary Sign-in/Register to access full text options 
Free) 
Talk to us
Join us for a 30 min session where you can share your feedback and ask us any queries you have
Schedule a call
