Abstract

Сывороточные протеины часто применяются в индустрии функционального питания, что обусловлено широким спектром активностей, зашифрованных в последовательности полипептидной цепи. Классическим приемом для выявления определенной биологической функции пептида является прямой эксперимент, минимизировать расходы на который можно с использованием методов in silico. Из находящихся в базе данных BIOPEP протеолитических ферментов, основываясь на оптимумах их действия, для протеолиза сывороточных белков были определены восемь протеолитических ферментов - химотрипсин A, трипсин, протеиназа К, химотрипсин C, папаин, термолизин, кокколизин и субтилизин. Показано, что пептиды с наиболее высокой антигипертензивной активностью были обнаружены при применении химотрипсина С (KW, IC 1,63 мМ) и субтилизина (VF и VY, IC 7,1 и 9,2 мМ соответственно). Наилучшей противодиабетической активностью обладал пептид VL (IC 74 мМ), идентифицированный в химотрипсиновых, термолизиновых, папаиновых и субтилизиновых гидролизатах. Наименьшее количество горьких пептидов (А=0,0124) зафиксировано в трипсиновых гидролизатах, наибольшее (А=0,1429) - в гидролизатах, полученных с протеиназой К. Значительная вычислительная нагрузка при проведении in silico анализа привела к необходимости создания программных решений, способных учесть и систематизировать всю совокупность факторов. Было разработано программное обеспечение, рассчитывающее оценку каждого фермента, интегрирующую различные показатели работы фермента с возможностью автоматической загрузки данных из базы BIOPEP. По результатам in silico анализа и обработки в программе оптимальными по интегральному показателю оказались химотрипсин С и субтилизин. Разработанное программное обеспечение является универсальным и позволяет аналогичным образом обрабатывать любые белки, находящиеся в базе BIOPEP. Whey proteins are often used in the functional nutrition industry due to the wide range of activities encoded in the sequence of the polypeptide chain. A classic technique for identifying a specific biological function of a peptide is a direct experiment, the cost of which can be minimized using in silico methods. Of the proteolytic enzymes in the BIOPEP database, based on their optimum activity, eight proteolytic enzymes have been identified for whey protein proteolysis: chymotrypsin A, trypsin, proteinase K, chymotrypsin C, papain, thermolysin, coccolysin, and subtilisin. It was shown that peptides with the highest antihypertensive activity were found when using chymotrypsin C (KW, IC 1.63 mM) and subtilisin (VF and VY, IC 7.1 and 9.2 mM, respectively). The best antidiabetic activity was exhibited by the VL peptide (IC 74 mM) identified in chymotrypsin, thermolysin, papain, and subtilisin hydrolysates. The smallest amount of bitter peptides (A=0.0124) was recorded in trypsin hydrolysates, the largest (A=0.1429) - in hydrolysates obtained with proteinase K. A significant computational load during in silico analysis led to the need to create software solutions that can take into account and systematize the whole set of factors. Software has been developed that calculates the score of each enzyme, integrating various enzyme performance indicators with the ability to automatically download data from the BIOPEP database. According to the results of in silico analysis and processing in the program, chymotrypsin C and subtilisin turned out to be optimal in terms of the integral indicator. The developed software is universal and allows similar processing of any proteins in the BIOPEP database.

Full Text
Published version (Free)

Talk to us

Join us for a 30 min session where you can share your feedback and ask us any queries you have

Schedule a call