Утилизация фенола и его производных с использованием иммобилизованной на природных полимерах пероксидазы хрена

Abstract

Утилизация высокотоксичных для человека и окружающей среды техногенных загрязнителей - фенола и его производных является важной задачей обеспечения химической безопасности. В работе приведены результаты синтеза и исследования каталитических свойств эффективных биокатализаторов окисления фенола и его производных на основе микросфер альгината натрия и пероксидазы хрена, извлеченной из сердцевины корня Armoracia rusticana . Иммобилизация пероксидазы хрена на микросферах альгината натрия проводилась с использованием карбодиимида и N-гидроксисукцинимида для активации карбоксильных групп носителя с последующей сшивкой c ними аминогрупп фермента. Установлено оптимальное соотношение компонентов, при котором биокатализатор проявляет максимальную активность в реакциях окисления фенола и 4-хлорфенола. Иммобилизованный биокатализатор сохранил около 25-30 процентов активности растворимого фермента, при этом он может быть использован многократно практически без потери активности. Utilization of highly toxic for humans and environment anthropogenic pollutants - phenol and its derivatives is recognized as being of great importance in the field of ensuring chemical safety. In this work, synthesis and investigation of catalytic properties of effective biocatalysts for oxidation of phenol and its derivatives have been performed, whereas the catalysts are based on microspheres of sodium alginate and horseradish peroxidase extracted from central parts of Armoracia rusticana root. Immobilization of horseradish peroxidase on sodium alginate based microspheres has been carried out using carbodiimide and N-hydroxysuccinimide for the purpose of activation of carboxyl groups of the carrier, followed by their crosslinking with amino groups of the enzyme. The optimal ratio of the components is determined which provides maximum activity of the biocatalyst in the reactions of oxidation of phenol and 4-chlorophenol. The immobilized biocatalyst retains ca. 25-30 percent of the original activity of the soluble enzyme, and can be recommended for multiple use without sufficient loss of activity.